4. 维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使 颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在 pH ≠ pI 的溶液中，蛋白质带有同种电荷。若 pH ＞ pI，蛋白质带负电荷；若 pH ＜ pI，蛋白质带正电荷。同种 电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集而发生沉淀。沉淀蛋白质的方法，常用的有：（1）盐析法，在蛋白质溶 液加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，去除蛋白质的水化膜，中和蛋白质表面的电荷，使蛋白质颗粒 相互聚集，发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质，称分段盐析。盐析是对蛋白质进行粗分离的常用 方法。（2）有机溶剂沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在 0～4℃低温下进行，丙酮用量一般 10 倍于蛋白质溶液的 体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，还可用 加重金属盐，加某些有机酸，加热等方法将样品中的蛋白质变性沉淀。
15. （5）D （6）E
1. 错 2. 对 3. 对 4. 错 5. 错 6. 错 7. 对 8. 对 9. 对 10. 错 11. 错 12. 对 13. 错 14.
错 15. 错 16. 错 17. 对 18. 对 19. 对 20. 错 21. 错 22. 对 23. 错 24. 错
二、判断
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用，形成有规则、在空间上能辩认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。超二级结构在结 构的组织层次上高于二级结构，但没有构成完整的结构域。常见的超二级结构有 αα，βαβ，Rossman 折叠，β-发 夹，β-曲折，希腊花式拓扑结构（Greek key topology）等。
《生物化学》作业
一、填空
1. 组氨酸的 pK1(α-COOH)是 1.82，pK2 (咪唑基)是 6.00， pK3(α-NH3+)是 9.17，其 pI 是 （1） 。 2. 低浓度的中性盐可以增强蛋白质的溶解度，这种现象称（2） ，而高浓度的中性盐则使蛋白质的溶解度下降， 这种现象称（3） 。 3. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk 作图法）得到的直线，在横轴的截距 为__（4）__。 4. 维生素 B1 的辅酶形式为（5） ，缺乏维生素 （6） 易患夜盲症。 5. 在 pH ＞ pI 的溶液中，氨基酸大部分以 （1） 离子形式存在。 6. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH）来滴定（2） 上放出的 （3） 。 7. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk 作图法）得到的直线，纵轴上的截距 为__（4）_。 8. FAD 含有维生素 （5） ，NDA+含有维生素 （6） 。 9. 在 pH＜pI 的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 10. 在 α 螺旋中 C=O 和 N-H 之间形成的氢键与（2） 基本平行，每圈螺旋包含（3） 个氨基酸残基。 11. 假定某酶的 v-[S]曲线服从米-门氏方程，当[S]等于 0.5 Km 时，v 是 Vmax 的（4） 。 12. 氨基移换酶的辅酶含有维生素（5） ，缺乏维生素 （6） _易患恶性贫血。 13. 蛋白质在酸性溶液中带净 （1） 电荷。 14. 蛋白质中的 α 螺旋主要是（2） 手螺旋，每圈螺旋含（3） 个氨基酸残基。 15. 缺乏维生素（5） 易患佝偻病，维生素 C 和维生素 （6） 是天然抗氧化剂。
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6. 肝脏果糖磷酸激酶（PFK）受 F-2, 6-BP 的抑制。 7. 糖蛋白中寡糖链的主要功能是参与分子和细胞之间的识别。 8. 用 SDS-PAGE 分离蛋白质时，蛋白质移动的速度与其 pI 无关。 9. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。 10. 呼吸链上电子流动的方向是从高标准氧化还原电位到低标准氧化还原电位。 11. 由果糖-6-磷酸生成果糖-1, 6-二磷酸的反应不可逆，即体内的果糖-1, 6-二磷酸不可能生成果糖-6-磷酸。 12. ATP 是果糖磷酸激酶（PFK）的别构抑制剂。 13. 氨基酸为氨基取代的羧酸，可直接用酸碱滴定法进行定量测定。 14. 在 α-螺旋中，每 3.6 个氨基酸绕一圈，并形成 1 个氢键。 15. 酶的最适 pH 值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适 pH 值。 16. NADH 脱氢酶是以 NAD+为辅酶的脱氢酶的总称。 17. 解偶联剂可以使呼吸链的耗氧量增加。 18. 果糖-2, 6-二磷酸是磷酸果糖激酶的别构活化剂，可消除 ATP 对它的抑制。 19. 当溶液的 pH 等于某一可解离基团的 pKa 时，该基团一半被解离。 20. 原子之间的距离越小，范德华引力越强。 21. 酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。 22. NADH 在 340nm 处有吸收峰，NAD+ 没有，利用这个性质可将 NADH 与 NAD+区分开来。 23. 解偶联剂可以降低呼吸链的耗氧量和 ATP 生成量。 24. 肝脏果糖磷酸激酶（PFK）受 F-2, 6-BP 的抑制。
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化造成膜的损害，使膜的流动性降低，影响能量转换、物质转运、信息传递细胞分裂等功能；（4）脂质过氧化诱 发动脉粥样硬化；（5）脂质过氧化会加速衰老。
3. 维持二级结构的作用力为氢键，即一个电负性较强的原子上共价结合的氢与另一个电负性较强的原子形 成的非共价键，氢键有饱和性和方向性。维持三级结构的作用力除（1）氢键外，还有（2）疏水作用力：水分子 的作用使疏水性氨基酸的侧链相互聚集，形成疏水核心。疏水作用力在球状蛋白质形成三维结构的过程中起主要 作用。（3）盐键：带相反电荷的侧链之间的静电相互作用。（4）范德华力：各基团的偶极之间形成的静电相互作 用。包括定向效应、诱导效应和分散效应。（5）二硫键：两个半胱氨酸之间脱氢生成的共价键，是维持三级结构 最强的作用力。（6）酯键：侧链的羧基和羟基之间脱水形成的共价键。
聚糖的通式为：[己糖醛酸→己糖胺]n，n 随种类而异，一般在 30～250 之间。二糖单位至少有一个单糖残基带有 负电荷的羧基或硫酸基，因而糖胺聚糖是阴离子多糖链
2. 氨基酸、蛋白质等分子既含有酸性基团，又含有碱性基团，在中性 pH 的水溶液中，羧基等酸性基团脱
去质子带负电荷，氨基等碱性基团结合质子带正电荷，这种既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称兼性 离子或两性离子，亦称偶极离子。
6. 酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称酶的活性中心。由若干个在一级结构上 相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结 合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。
7. 多不饱和脂肪酸或脂质氧化变质生成酯质过氧化物、醛类、酮类和酸类的过程。 8. 在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单远组合在一起，彼此相互作
9. 又称为变构效应，当某些寡聚蛋白的别构中心与别构效应剂（变构效应剂）结合时，可以通过蛋白质构 象的变化来改变酶的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。别构效应剂（变构效用剂）可以是蛋白质本身的 作用物也可以是作用物以外的物质如激活剂、抑制剂等。
10. 蛋白质的三级结构指肽链在二级结构，超二级结构，结构域（对分子较大，由多个结构域的蛋白质而言） 基础上形成的完整空间结构，一个三级结构单位通常由一条肽链组成，但也有一些三级结构单位是由经二硫键连 接的多条肽链组成的，如胰岛素就是由两条肽链折叠成的 1 个三级结构单位。
3. 也叫催化性抗体，是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物，本质上是一类具有催化能 力的免疫球蛋白，在其可变区赋予了酶的属性。
4. 凝集素是一类非抗体的糖蛋白或蛋白质，它能与糖类专一地非共价结合，并具有凝结细胞和沉淀聚糖和 复合糖的作用。
5. 调节两性离子（氨基酸、蛋白质等）溶液的 pH，使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极， 也不向负极移动，此时，溶液的 pH 称该两性离子的等电点（pI）。不同结构的两性离子有不同的 pI。来自填空1． （1）7.59
2. （2）盐溶 （3）盐析
3. （4）1/Km
4. （5）TPP （6）A
5．（1）负
6.（2）氨基 （3）H+
7.（4）1/V
8.（5）B2 （6）PP
9.（1）正
10.（2）螺旋轴 （3）3.6
11.（4）1/3
12.（5）B6 （6）B12
（二）判断
13.（1）正
14.（2）右 （3）3.6
1. 糖蛋白的 O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基 O 原子与寡糖链形成的糖苷键。 2. 在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。 3. 当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 4. 生物氧化只有在氧气存在的条件下才能进行。 5. H+顺浓度差由线粒体内膜内侧经 ATP 酶流到外侧，释放的能量可合成 ATP。
11. 有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。在一 定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性 的酶原转化成有活性的酶称为酶原的激活。 四、简答题和计算题
1. 比较淀粉和纤维素结构和功能的异同。 2. 脂质过氧化对生物体可能造成哪些损伤？ 3. 简要叙述维持蛋白质三维结构的作用力。 4. 简要叙述沉淀蛋白质的常用方法的机理和特点。 5. 分别叙述别构酶的正协同效应、负协同效应、别构激活、别构抑制作用的动力学特点。 6. 简要叙述糖蛋白中糖链的生物学功能。 7. 简要叙述三酰甘油皂化值、酸值、碘值的含义及其与分子构成的关系？ 8. 概述维持蛋白质空间结构的作用力。 9. 简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。 10. 简要叙述各种可逆抑制剂与酶结合的方式和对动力学常数的影响。 11. 简述叙述糖蛋白和蛋白聚糖结构和功能方面的差异。 12. 简述各类抗氧化剂对脂质过氧化的保护作用。 13. 简要叙述利用分子大小差异对蛋白质进行分离纯化的方法。 14. 在体外做下列处理，对血红蛋白与氧的亲和力有何影响？（1）pH 值从 7.0 增加到 7.4；(2) CO2 分压从 1000 Pa 增加到 4 000 Pa；(3) O2 分压从 6000 Pa 下降到 2000 Pa；(4) 2, 3-二磷酸甘油酸从 8×10-4 mol/L 下降到 2×10-4 mol/L；（5）α2β2 解聚成单个亚基。 15. 简要叙述各类血浆脂蛋白的主要生物学作用。 16. 简要说明用 SDS-PAGE 法和凝胶层析法测定蛋白质相对分子质量的原理。 17. 阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？ 1. 相同：均为由葡萄糖组成的同多糖。不同：淀粉的糖单位之间由 α-1，4 糖苷键连接，分支点由 α-1，6 糖 苷键连接，纤维素不分支，糖单位之间由 β-1，4 糖苷键连接；淀粉的糖链形成螺旋状，每圈含 6 个糖残基。纤 维素的糖链完全伸展，相邻平行的伸展链通过链内和链间的氢键网形成片层，片层之间由氢键和范氏作用力维系。 纤维素束（微晶）包埋在果胶、半纤维素、木质素、伸展蛋白等组成的基质中。淀粉容易被酸或酶分解，纤维素 的分解很困难。 2. （1）中间产物自由基导致蛋白质分子的聚合；（2）中产物丙二醛导致蛋白质分子的交联；（3）脂质过氧