• 对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影 响的大小程度为：F-<SO4-<Cl-<Br-<I<ClO4-<SCN- <Cl3CCOO-。 • 在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比 阳离子更强 – 一般Cl- 、F- 、SO4-稳定蛋白质； – SCN- 、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。
• 导致蛋白质冻结变性的原因可能是： – 由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏 了维持蛋白质构象的力 – 因为一些基团的水化层被破坏，基团之 间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基 重排； – 也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐 浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白 质变性。
（3）机械处理
• 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切 力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中 的-螺旋，导致蛋白质变性。 • 剪切的速度越大，蛋白质变性程度越大
（2）盐类
• 碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质 中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作 用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶 等的稳定性。 • 例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定 性。
• 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、 Hg2+、Pb2+、Ag+等，由于易与蛋白质分 子中的-SH 形成稳定的化合物，因而导致 蛋白质的变性。 • 二巯基丙醇为什么能治疗重金属中毒？ • 此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、 色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质 的变性。
结合蛋白根据结合物不同分为六类
• 核蛋白类：与 核酸 结合。 • 糖蛋白类：与 糖类 结合。 • 脂蛋白类：与 脂类 结合。 • 色蛋白类：与 色素 结合。 • 磷蛋白类：与 磷酸 结合。 • 金属蛋白类：与 金属 结合。
依据蛋白质的外形分类
• 球状蛋白质：globular protein外形接近 球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶， 大多数蛋白质属于这一类。 • 纤维状蛋白质：fibrous protein分子类 似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状 蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
根据溶解度对简单蛋白分类
• 溶解性最差的是 硬 蛋白。存在于骨皮壳等。
• 溶解适应性较强的是 清 蛋白。
• 富含组氨酸、存在于细胞核的是 组 蛋白。
• 只溶于稀酸碱的是 谷 蛋白。存在于植物种子。
• 溶于水和盐溶液的是 球 蛋白。存在于肌肉、 大豆、血清、乳等。
• 溶于醇的是醇溶蛋白。存在于植物种子。 • 富含赖氨酸等碱性氨基酸的是 精 蛋白。 • 既然肌肉中的球蛋白是盐溶性蛋白，那为 什么腌制咸鱼、咸肉不会变成鱼汤、肉汤？
物理因素 （1）热； （2）冷冻 （3）机械 （4）高净压 （5）电磁辐射 （6）界面作用
化学因素 （7）酸、碱因素 （8）盐类 （9）有机溶剂 （10）有机化合物 （11）还原剂
3.3.3 影响蛋白质变性的物理因素
（1）加热 • 加热是食品加工常用的处理过程，也是引 起蛋白质变性最常见的因素。 • 某一温度下，蛋白质将从天然状态转变为 变性状态，这个温度就是蛋白质的变性温 度Td，或称为熔化温度Tm。 • 蛋白质经过热变性后，表现了相当程度的 伸展变形。
• 高压导致蛋白质变性可以在常温下发生 • 静高压处理只是导致酶或微生物的灭活， 对食品中的营养物质、色泽、风味等不会 造成破坏作用，也不形成有害的化合物， 它已经是21世纪食品加工技术的一个重要 新技术。
（5）电磁辐射
• 电磁波对蛋白质结构的影响与电磁波的能量有 关 • 一般可见光由于波长较长、能量较低，对蛋白 质的构象影响不大，而像紫外线、x-射线、-射 线等高能量的电磁波，对蛋白质的构象会产生 明显的影响。 • 高能射线被芳香族氨基酸吸收，导致蛋白质构 象改变，同时还会使氨基酸的残基发生各种变 化，如破坏共价键、分子离子化、分子游离基 化等。 • 所以辐射不仅可以对蛋白质进行变性，而且还 可能导致蛋白质的营养价值变化。
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
N- 端
CH2 C- 端 CH2 CONH2
CH3 CH3 肽键 OH
CO 2H
• 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这 种排列顺序称为氨基酸顺序 • 肽链含有游离的-氨基的一端称为氨基端或N-端； 含有游离-羧基的一端称为羧基端或C-端。 • 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可 表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln • 什么是肽平面？
• 变性时，稳定蛋白质结构的氢键将被破坏， 分子伸展使得一些疏水性残基等暴露，可 以导致蛋白质分子间的聚集反应。
• 蛋白质的热稳定性与其氨基酸组成有关， 一般来说，疏水性氨基酸含量越高，蛋白 质也越稳定；而亲水性氨基酸越多，则越 不稳定。
• 一般在干燥条件下，蛋白质稳定性较高； 含水时不稳定。 • 甘油、丙二醇、糖类等物质有稳定蛋白质 的作用（为什么？）
第3章：蛋白质
3.1 概述
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是 构成生物体最基本的结构物质和功能 物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参 与了几乎所有的生命活动过程。
5.1.2 蛋白质的分类
• 简单蛋白质——完全由氨基酸构成。 • 结合蛋白质 —— 除了蛋白质部分外，还有 非蛋白成分。
依据溶解特性简单蛋白质的分类
3.2 氨基酸的物理化学性质
3.2.1一般性质
3.2.1.1 3.2.1.2 3.2.1.3 3.2.1.4 3.2.1.5
3.2.2 化学反应
结构 3.2.2.1 与茚三酮反应 酸碱性质 3.2.2.2 与邻苯二甲醛反 应 疏水性 光学性质 3.2.2.3 与荧光胺反应 旋光性
3.2.1.1 结构
种类
清蛋白 球蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白 精蛋白 组蛋白 硬蛋白
存在部 位
动、植物 植物种子 精细胞 细胞核 动物
溶解特性
溶于水、稀酸碱盐，饱和硫酸铵中沉淀
溶于水，溶于盐
不溶于水、乙醇及中性盐，溶于稀酸碱 同上，但溶于70%~80%乙醇 溶于水和稀酸，缺色、酪，富精、赖
溶于水和稀酸，富精、组
不溶，如角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白
–Δ G>0的氨基酸侧链是疏水性的； –Δ G<0的氨基酸侧链是亲水性的。 – 为什么？
• 蛋白质的疏水性可以近似地看做各个氨基酸 的疏水性的平均值。
3.2.3 食品中的氨基酸
• 必需氨基酸：Thr、Ile、Trp、Lys、Phe、 Met、Val、Leu 8种，(婴儿还需强化His、 Arg) • 谐音记忆：笨蛋缬亮来苏伊士。 • 除甘氨酸外，氨基酸分子都有不对称碳原子， 在一般情况下只有L型氨基酸具有生物活性。
肽
• 一个氨基酸的氨基 与另一个氨基酸的 羧基之间失水形成 的酰胺键称为肽键， 所形成的化合物称 为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基
酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元 称为氨基酸残基。
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
T yr H C CH2
豆类中胰蛋白酶抑制剂热变性能显著地提 高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率； 部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具 有较好的起泡和乳化性质，为什么？ 热变性也是食品蛋白质热诱导胶凝的先决 条件。例如鱼糜制品、鸡蛋煮熟
Native molecule
Denatured molecule
3.3.3 影响蛋白质变性的物理因素
-
C H R
-H pK2 ' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
10 -1 负离子
3.2.1.3 氨基酸的疏水性(hydrophobicity)
• 氨基酸的疏水性影响到它的溶解性、与疏水 性物质的结合能力等 • 将氨基酸从乙醇中转移到水相中，其体系自 由能将发生变化，这种自由能变化Δ G可以 用来表示氨基酸的疏水性。
• 无旋光性的氨基酸有 甘 。
脂肪族 甘 丙
缬
亮
异亮
丝
半胱
苏
甲硫
脯
苯丙
酪
色 组
赖
精
天
谷.2 氨基酸的酸碱性质
• 如果要使氨基酸带正电，则要使介质 pH < （ < >)等电点 。
COOH H3N
+
C H R
-H pK1 ' +H
+
+
COO H3N
+
3.3.4 影响蛋白质变性的化学因素 （1） pH值
• 大多数蛋白质在pH4～10是稳定的 • 若处于极端pH条件下，更易于变性。
– 原因：分子内部的可离解基团如氨基、羧基等离 解，产生强烈的分子内静电作用，分子产生伸展、 变性。
• 有些蛋白质经过酸碱处理后，pH又调回原来 的范围，蛋白质仍可以恢复原来的结构。 • 但一些蛋白质在极端pH值时仍较稳定，例如 胃蛋白酶，在pH1时仍很稳定。
– 例如在pH3.5~4.5和80℃~120℃的条件下， 用8000 s-1~10000 s-1的剪切速度处理乳清 蛋白（浓度10%~20%），就可以制成一种 脂肪替代品。
（4）静高压
• 球型的蛋白质分子不是刚性球，分子内部 还是存在一些空穴，具有一定的柔性和可 压缩性，高压下（一般温度下，100 MPa~1000 MPa）蛋白质分子会发生变 形现象（即发生变性）。 • 而纤维状蛋白质往往内部不存在空穴，所 以纤维状蛋白对高压稳定性较高 。 • 有时，由于高压而导致蛋白质的变性或酶 的失活，在高压消除以后会重新恢复。