甘 氨 酸 滴 定 曲 线
23
，
（三）含共轭双键的氨 基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最 大吸收峰在 附近。
大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液的光吸收值是分析 溶液中蛋白质含量的快速简 便的方法。
24
芳香族氨基酸的紫外吸收
，
（四） α氨基参与多种化学反应
25
，
（五）氨基酸的α氨基与α羧基共同参与茚 三酮反应
42
，
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
胰岛素空间结构
43
，
四、多肽链中的局部特殊构象是蛋白质的二级结构
❖蛋白质二级结构( )是指蛋白质分子中某一段肽链 的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相 对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
44
第二节多肽和蛋白质
一、多肽和蛋白质是氨基酸的多聚体
（一）氨基酸是多肽与蛋白质的基本组成单位 ❖ 氨基酸通过肽键( ) 相互连接而形成多肽和蛋白质。 ❖ 肽键是由一个氨基酸的 羧基与另一个氨基酸的 氨基脱水缩合而形成的化学键。
28
，
O NH2-CH-C
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
白质只要有部分相似功能就可能具有相似的膜 体。 ❖ 具有不同功能的蛋白质其模体不同，即使是同 一类蛋白质也表现出不同的性质。
54
，
（六）氨基酸残基的侧链可影响二级结构的形成
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。 一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成 螺旋 或β折叠，它就会出现相应的二级结构。
这是氨基酸残基的侧链的相互作用可稳定 或去稳定相应的二级结构的原因。
二硫键 18
胱氨酸
，
修饰性氨基酸
❖ 羟赖氨酸 ❖ 羟脯氨酸 ❖ 苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸磷酸化 ❖ 丝氨酸糖基化 ❖ 天冬酰胺糖基化
19
，
三、种氨基酸具有共同或特异的理化性 质
（一）氨基酸具有两性解离性质 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决
于所处溶液的酸碱度。
20
，
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
谷胱甘肽 (, )
33
，
H2O2
2GSH
过氧化物酶
还原酶
2H2O
GSSG
是一种辅酶，叫还原型辅酶Ⅱ，学名还原型烟酰胺腺嘌呤二 核苷酸磷酸,曾经被称为三磷酸吡啶核苷酸，英文 ，使用缩写 ，亦写作[]，亦叫作还原氢。指烟酰胺，指腺嘌呤，是二核苷 酸，是磷酸基团。
34
，
.体内有许多激素属寡肽或多肽
. 神经肽是脑内一类重要的肽
氨基酸分类（三）
14
，
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
❖ 此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含有羧基，均可解离 而带负电荷。
氨基酸分类（四）
15
，
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸
❖ 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链分别含有氨基、 胍基和咪唑基，均可发生质子化，使之带正电荷。
❖ 较为伸展,酰胺平面以锯齿状排列 ❖ 两个片段可以是平行或反平行 ❖间距 平行 ❖间距 反平行 ❖ 只有片段间氢键,无片段内氢键 ❖ 侧链伸向锯齿状结构的外侧 ❖ 小侧链有利于β折叠的生成
50
，
（四） 转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在
• 转角
• 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那 部分肽链结构。 51
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键 29
甘氨酰甘氨酸
，
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩 合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽()， 由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽()。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全 ，被称为氨基酸残基()。
纤维状蛋白质 球状蛋白质
形状决定性质
•根据蛋白质结构与功能的关系，可分为： 超家族（ ） 家族（） 亚家族（）
40
，
(二)蛋白质分子结构可区分为个层次
一级结构( ) 二级结构( ) 三级结构( ) 四级结构( )
高级结构 或
空间构象()
41
，
三、氨基酸残基的排列顺序决定蛋白质的一级结构 ❖蛋白质一级结构( )是指蛋白质分子中，从端到 端的氨基酸排列顺序。 ❖ 形成一级结构的化学键： •肽键（主要化学键） •二硫键
6
，
. 蛋白质具有重要的生物学功能
）作为生物催化剂（酶） ）代谢调节作用 ）免疫保护作用 ）物质的转运和存储 ）运动与支持作用 ）参与细胞间信息传递
. 氧化供能
7
，
第一节 氨基酸 （ ） 一、组成人体的种氨基酸均属于α氨基酸 存在自然界中的氨基酸有余种，但组成人体蛋 白质的氨基酸仅有种，且均属 氨基酸（甘氨酸除 外）。
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生 成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方 法。
26
，
（六）一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸 的氨基反应成肽
❖氨基酸的 羧基与另一个氨基酸的 氨 基脱水缩合而生成二肽，多个氨基酸缩 合生成多肽。
27
，
大家好
1
第三章 氨基酸、多肽与蛋白质
2
，
年，和分离出淀粉酶。 年，从血液分离出血红蛋白，并将其制成结晶。 世纪末，证明蛋白质是由氨基酸组成的，并用氨
基酸合成了多种短肽 。 年，德国化学家 . 引用“” 一词来描述蛋白质。
3
，
年, 采用（射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结 构——α螺旋(α)。
年， 完成胰岛素一级序列测定。 年， 和 确定了血红蛋白的四级结构。 世纪年代以后，后基因组计划。
16
，
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 •（亚氨基酸 ）
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
17
，
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
NH3+
+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
R CH COONH2
<
阳离子
氨基酸的兼性离子
21
>
阴离子
，
等电点 ( , ) 在某一的溶液中，氨基酸解离成阳离子
和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子 ，呈电中性。此时溶液的值称为该氨基酸的 等电点。
22
，
（二） 氨基酸具有特征性的滴定曲线
4
，
什么是蛋白质?
蛋白质（）是由许多氨基酸（ ）通 过肽键（ ） 相连形成的大分子含氮化 合物。
5
，
蛋白质的生物学重要性
. 蛋白质是生物 体重要组成成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的％，某些组织含量更高，例 如脾、肺及横纹肌等高达％。
，
（五）模体是蛋白质的超二级结构
超二级结构：个或个以上二级结构组合， αα，βαβ，ββ
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能 ， 被称为模体()。
52
，
钙结合蛋白中结 合钙离子的模体
锌指结构( )
53
，
模体与功能 ❖ 相同的模体表现出相同的功能，因此，不同蛋
作用力或称非共价键、次级键，主要有氢键、 力、疏水作用、和离子键等。
59
，
60
，
（三）三级结构可含有功能各异的结构域 大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或
数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各 行使其功能，称为结构域() 。
纤连蛋白分子的结构域
61
，
(四) 根据结构域可对蛋白质进行分类 根据结构域可将球状蛋白质分为类： 反平行α螺旋结构域（全α结构） 平行或混合型β折叠片结构域（α，β结构） 反平行β折叠片结构域(全β结构) 富含金属或二硫键结构域（不规则小蛋白质结构）
甲硫氨酸和脯氨酸。 ❖ 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。
11
，
氨基酸分类（一）
12
，
❖ 中性氨基酸有甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。
氨 基 酸 分 类 （ 二 ）
13
，
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
❖ 此类氨基酸有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链分别有苯基、酚基和吲哚基。
每克样品含氮克数× ×
37
，
(一)蛋白质根据分子组成分为单纯蛋白质和 结合蛋白质两类
•根据蛋白质组成成分，可分为：
单纯蛋白质（simple protein）
结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
（conjugated protein）
辅基 （prosthetic group）
38
，
分类
辅基
在神经传导过程中起重要作用的肽类称为神经肽()。
35
，
二、蛋白质的分子组成和结构极其复杂
组成蛋白质的元素： 主要有、、、和。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。