第二章蛋白质的结构与功能蛋白质元素组成：C、H、O、N、S。

特点：各种蛋白质含氮量接近，平均为16%100克样品中蛋白质含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×100 氨基酸：蛋白质的基本组成单位，蛋白质是高分子化合物，可以受酸、碱或蛋白酶作用水解为氨基酸。

分类：①非极性侧链氨基酸②极性中性侧链氨基酸③酸性氨基酸（含有两个羧基）（谷氨酸、天冬氨酸）④碱性氨基酸（含有两个以上氨基）（精氨酸、赖氨酸、组氨酸）通式：组成人体的氨基酸均为L构型（L—α—氨基酸，氨基在左侧）D构型（D—α—氨基酸，氨基在右侧）氨基酸之间通过肽键连接。

蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N—端至C—端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。

胰岛素一级结构：胰岛素由51个氨基酸残基组成，3个二硫键（在A6与A11、A20与B19、A7与B7号半胱氨酸之间）。

蛋白质二级结构连接键：氢键。

形式：α—螺旋：①多肽链主链以肽单元为单位。

②螺旋每圈含3.6个氨基酸残基。

③螺旋中的每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的酰基氧相互靠近形成氢键。

④各氨基酸残基的R集团伸向螺旋外侧。

Β—折叠：①多肽链呈伸展状态。

②两段以上的β—折叠结构平行排列，它们之间靠链间肽键的酰基氧与亚氨基氢形成氢键。

③两条肽链的走向可以相同，也可以相反。

④R基团交错伸向锯齿状结构的上下方。

Β—转角和无规则卷曲。

蛋白质三级结构：由一条多肽链构成的蛋白质，具有三级结构才能发挥生物学火性。

连接键：次级键。

蛋白质四级结构：指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的相互作用。

亚基：每一条多肽链都有完整的三级结构，称为亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。

等电点：净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质胶体性质的稳定因素：蛋白质表面的水化膜和电荷的排斥作用使蛋白质不易聚沉，稳定地分散在水中，成为稳定的亲水胶体。

蛋白质变性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失（主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变）。

改变：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物学活性丧失，易被蛋白酶水解，光吸收性增加，分子不对称性增加。

因素：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。

第三章核酸结构与功能两种核酸组成区别戊糖磷酸嘌呤碱嘧啶碱DNA β—D—2脱氧核糖相同A、G T、CRNA β—D—核糖A、G U、C核苷酸连接方式：3,5硫酸二酯键。

DNA一级结构：指DNA分子中脱氧核苷酸从5'—末端到3'—末端的排列顺序，即它的碱基排列顺序。

DNA二级结构特点：①腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数相等，而鸟嘌呤与胞嘧啶的摩尔数相等。

②不同生物种属的DNA碱基组成不同。

③同一个体的不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。

DNA功能：基本功能是作为生物遗传信息的携带者，是基因复制和转录的模版，并通过DNA的碱基序列决定蛋白质的氨基酸顺序。

DNA既是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。

核酸作用：DNA：遗传信息的载体mRNA：基因表达中介rRNA：核糖体的结构部分tRNA：合成多肽时的氨基酸载体mRNA结构：①帽子结构：5'末端以7—甲基鸟苷三磷酸为起始结构。

②尾结构：3'末端，由数十至数百个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构。

③每3个相邻的核苷酸为一组，构成决定肽链上某一个氨基酸的遗传密码子。

tRNA结构：①含有多种稀有碱基。

②二级结构形似三叶草。

③具有共同的倒L形三级结构，一端为氨基酸臂，一端为反密码环。

④功能是在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体。

核酸变性：DNA变性是指在某些理化因素的作用下，DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解链为单链的过程。

改变：①出现增色效应②旋光性下降③黏度降低④生物学功能丧失或改变。

第四章维生素维生素：是一类维持人体正常功能所必需的营养素，是人体内不能合成或合成量甚少，必须由食物供给的一类低分子有机化合物。

分类：脂溶性维生素：A、D、E、K水溶性维生素：维生素C和B族维生素（B1、B2、B6、B12、PP、叶酸、生物素）B族维生素与辅基或辅酶的关系维生素辅酶或辅基（参与代谢的活性形式）缺乏症转移的基团（作用）B1（硫胺素）TPP 脚气病醛基B2（核黄素）FMN、FAD 口角炎氢原子（质子）PP（尼克酰胺）NAD+(辅酶I)、NADP+（辅酶II）癞皮病氢原子（质子）B6（吡哆醛，吡哆胺）磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺小红细胞低色素性贫血和血清铁含量增高氨基泛酸辅酶A 酰基生物素生物素二氧化碳叶酸四氢叶酸巨幼红细胞性贫血一碳单位B12 钴胺素辅酶类一碳单位第五章酶全酶：酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物。

酶蛋白：决定特异性。

辅助因子：包括辅酶、辅基、金属离子。

辅酶因子：决定反应种类、性质。

辅基：参与电子传递，传递原子或某些化学基团。

金属离子：维持酶分子的特定空间构象，参与电子的传递、在酶与底物间起连接作用及中和阴离子降低反应中的静电斥力。

酶催化作用特点：三高一调①高度的催化效率（降低活化能）②高度的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性③酶活性的可调节性④酶活性的不稳定性酶活性中心：肽链经过盘绕、折叠形成空间结构后，必需基团彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物分子特异结合并催化底物特化为产物，这一区域为酶的活性中心。

组成：两类必需基团：结合基团：能与底物和辅酶直接结合，使之与酶形成复合物的必需基团。

催化集团：催化底物转化为产物的必需基团。

酶原的激活：酶原受某种因素作用后，分子结构发生改变，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程称为酶原的激活。

生理意义：①避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化。

②可使酶原达到特定部位或环境后发挥其催化作用。

影响酶催化作用的因素及特点：①底物浓度对反应速度的影响（呈矩形双曲线）②酶浓度（酶促反应速度与酶浓度呈正比）③温度（温度对酶促反应速度具有双重影响）④pH（每一种酶有不同的最适pH）不可逆抑制：通常与酶活性中心上的必需基团形成共价键，使酶失去活性。

包括：有机磷化合物能专一性地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合。

解磷定（PAM）治疗有机磷中毒。

某些重金属离子可与酶分子的巯基（—SH）进行结合。

可逆性抑制：通过非共价键与酶和酶—底物复合物可逆性结合，是酶活性减低或丧失。

竞争性抑制：竞争性抑制剂与酶的底物机构相似，可与底物分子竞争酶的活性中心，从而阻碍与底物结合形成中间产物。

作用强度取决于抑制剂与底物之间的相对浓度。

通过增加底物浓度解除。

举例：磺胺类药物。

非竞争性抑制：此类抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，酶与抑制剂的结合时酶的空间构想改变，导致酶活性降低或酶—底物—抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放产物。

作用强度取决于抑制剂的浓度。

不能通过增加底物浓度解除。

遗传性酶缺陷所致疾病酪氨酸酶白化病苯丙氨酸羟化酶系苯丙酮酸尿症6—磷酸葡萄糖脱氢酶蚕豆病同工酶：指催化的化学反应相同，但酶蛋白非分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。

临床意义：使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征，从而为诊断不器官的疾病提供了依据。

第六章生物氧化生物氧化的方式：①加氧反应②脱氢反应③脱电子反应生物氧化特点：①生物氧化过程是在细胞内进行。

②CO2的产生方式为有机酸脱羧，水的产生方式是由底物脱氢经电子传递过程最后与氧结合而生成。

③生物氧化是在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放。

④生物氧化的速率受体内多种因素的调节。

脱羧：有机酸在酶的催化下，经过脱羧作用产生CO2。

呼吸链：物质代谢过程中脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，同时释放出能量。

这个过程是在细胞线粒体进行的，与细胞呼吸有关，所以将此传递链称为呼吸链。

呼吸链组成及作用NAD+ 传递H（只能传递一个H原子和2个电子）黄素蛋白（FAD、FMN）传递一对H（为双电子传递体）铁硫蛋白（铁硫中心Fe—S传递一个电子（为单电子传递体）为辅基）泛醌（CoQ或辅酶Q）传递一对H（接受H部位，对苯醌氧）细胞色素类（b、c1、c、aa3）传递一个电子细胞色素氧化酶（Cyta3）最后将电子传递给氧顺序：NADH氧化呼吸链：NADH→FMN→泛醌（Q）→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3 琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸→FAD→泛醌（Q）→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3NADH→Q，Q→C，aa3→O2各产生一分子ATP。

氧化磷酸化：代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP 磷酸化生成ATP的过程。

胞质中NADH氧化：α—磷酸甘油穿梭：主要存在于脑及骨骼肌中，产生1.5分子ATP。

苹果酸—天冬氨酸穿梭：主要存在于肝、肾和心肌中，产生2.5分子ATP。

呼吸链抑制剂：能在特意部位阻断呼吸链的电子传递（CO→Fe2+、CN—→Fe3+）。

解偶联剂：使氧化和磷酸化相互分开，其作用本质是抑制ATP生成，抑制能量产生。

高能化合物：机体在生物演化过程释放的能量，除用于生命活动及维持体温外，大约40%是以化学能的形式储存于高能化合物中，形成高能磷酸键或高能硫酸酯键。

含高能磷酸键或高能硫酸酯键的化合物称为高能化合物。

底物水平磷酸化：与脱氢反应偶联，直接将高能代谢物分子中的能量转移给ADP或GDP，生成ATP或GTP的过程。

能量供体：UTP用于糖原合成、CTP合成磷脂，GTP合成蛋白质。

磷酸肌酸可作为肌肉和脑组织中能量的主要储存形式。

CO中毒生化机理：CO进入机体与红细胞Hb结合，形成碳酸Hb，使红细胞失去运氧功能而缺氧，同时CO还易与Cytaa3—Fe2+结合，组织电子的传递，使细胞窒息死亡而放生中毒，严重时可危及生命。

CN-中毒机理：氰化物易与Cytaa3—Fe3+结合，组织电子传递，是细胞不能摄取和利用氧，使细胞窒息死亡而发生中毒。

第七章糖代谢糖原合成：由单糖（葡萄糖）合成糖原的过程。

糖原分解：肝糖原分解为葡萄糖的过程。

糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。

糖的无氧氧化：葡萄糖或糖原在无氧条件下，分解为乳酸的过程，又称糖酵解。

糖异生补充血糖机理：长期饥饿时，储备的肝糖原不足以维持血糖浓度，则糖异生作用增强，将大量非糖物质转变为糖，继续维持血糖的正常水平。

糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生产CO2和水并释放大量能量的过程。

三羧酸循环特点：①三羧酸循环必须在有氧条件下线粒体中进行。

②三羧酸循环是机体主要的产能途径。

③三羧酸循环是不可逆的反应体系，柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—同戊二酸脱氢酶系是限速酶。