胃蛋白酶（英文名称：Pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastricchiefcell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。

胃蛋白酶的前体被称为胃蛋白酶原。

胃腺主细胞分泌的蛋白酶。

初分泌时为无活性的胃蛋白酶原，在胃酸或已激活的胃蛋白酶的作用下转变为具活性的胃蛋白酶。

在适宜环境下(pH约为2)可将蛋白质分解为和胨，很少产生小分子肽或氨基酸。

自猪、牛、羊等胃粘膜提取的胃蛋白酶用作助消化药。

常与稀盐酸同时用于幼畜消化不良性腹泻和慢性萎缩性胃炎。

蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。

胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或
缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。

一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。

慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。

一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡等，胃蛋白酶活性增高。

1836年，索多·施旺（TheodorSchwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。

胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。

胃中惟一的一种蛋白水解酶。

其最适pH值为1～2。

胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所组成的肽键。

此酶由胃腺的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。

药用胃蛋白酶，可以从猪胃中提取，用于消化不良。

消化性溃疡禁用此药。

性状本品为白色或淡黄色的粉末；无霉败臭；有引湿性；水溶液显酸性反应。

鉴别取本品的水溶液，加鞣酸、没食子酸或多数重金属盐的溶液，即发生沉淀。

检查干燥失重 取本品，在100℃干燥4小时，减失重量不得过5.0％（附录ⅧL）。

效价测定 对照品溶液的制备 精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸适量，加盐酸溶液〔取1mol/L盐酸溶液65ml，加水至1000ml〕制成每1ml中含0.5mg的溶液。

胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。

例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键；而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸
时，则不能有效地对此肽键进行剪切。

这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端
胃蛋白酶
为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。

指由胃腺主细胞分泌的一种分子量为35000的消化酶。

该酶是以无活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在盐酸的作用下激活为胃蛋白酶。

可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。

该酶的最适pH为2左右。

胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。

在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。

胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。

胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。

胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。

在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。

这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。

当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。

在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以
胃蛋白酶
自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。

随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。

这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制，避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化，是一种保护机制。

蒜氨酸酶灭活方法进行了研究以HPLC法测定蒜氨酸含量为指标,考察了微波、乙醇、微波-甲醇联合作用和热力灭酶4种方法的灭酶效果。

结果表明,微波灭酶的最佳条件为:300kW、3 min;乙醇灭酶的最佳条件为:乙醇浓度90%(v/v),料液比1:4(w/v),处理30 min;微波-甲醇联合灭酶的最佳条件为:400 kW、1 min;热力灭酶的最佳条件为:90℃,40 min。