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第四章抗体


3、J链和分泌成分
(1)连接链(joining chain,J链)
存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。 J链分子量约为15kD,由124个氨基酸组成的酸性 糖蛋白,含有8个半胱氨酸残基,通过二硫键连接到μ 链或α链的羧基端的半胱氨酸。 J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及 在体内转运中的具有一定的作用。
2、可变区与恒定区
经X线结晶衍射的研究分析证明,高变区确实为抗 体与抗原结合的位置,因而称为决定簇互补区(CDR)。
HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2 和CDR3,一般的CDR3具有更高的高变程度。
高变区也是Ig分子独特型决定簇主要存在的部位。 在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
Ig
一、免疫球蛋白的结构
(一)Ig的基本结构
Ig的基本结构是由二硫键连接起来的四条多肽链
组成的一个Ig的单体分子。
N端
C端
(一)Ig的基本结构
• 1、重链和轻链
• 重链约有450~570个氨基酸残始,才能找到成
功的路
所组成的环肽。
• 不同的H链由于氨基酸组成的排 列顺序、二硫键的数目和他们 的位置、所含的种类和数量不 同,其抗原性也不相同。
1、重链和轻链
• 根据H链抗原性的差异可将其分为五类,不同的重
链分别以希腊字母 (gamma)、 (alpha)、 (mu)、
(delta)和 (epsilon)表示,不同H链与L链组成完整
Ig的分子分别称之为IgG、Ig勇A于、开I始gM,才、能I找gD到、成 IgE五类

功的路
重链类型
μ
γ
α
在V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对比较 保守,称为骨架区(fuamework rugion,FR)。
Ig的互补决定区与抗原表位结合示意图
轻链的基本折叠
轻链的免疫球蛋白的功能区共有一种基本的折叠模式,几个多肽链的直形 片能段区和中结多构肽域链(排功列能为区两)层的,长彼轴此平方行向。相轻反链,有在二两个层功之能间区有:许多VL疏和水CL氨。基在酸每。个两功层 中的一层具有四个片段(白色箭头),另一层有三个片段(黑色箭头),两者由 一一个起二的硫环键。(每红个色高)变相区连都。有一VL个功残能基区编的号折示叠出使。高变区成为三个分离但又紧密位于
δ
ε
mu
gamma alpha
delta epsilon
相应的Ig种类 IgM IgG IgA IgD IgE
五种Ig的结构示意图
1、重链和轻链
轻链约有212个氨基酸残基,有 (Kappa)和 (Lambda) 2型。
每个Ig分子的两条轻链总是同型的。 人血清中的κ:λ约为2:1。 每条轻链含有两个链内二硫键内二硫所组成 的环肽。
第四章抗体
2020年4月23日星期四
第四章 抗体(Antibody,Ab)
抗体(antibody,Ab) 是在抗原和免疫系统相互作用下由B细胞产 生的能与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白 (immunoglobulin, Ig)。 1964年WHO决定将具有活性及化学结构与 抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。
IgM和SIgA结构示意图
(二) 功能区
用X射线衍射分析法发现,Ig多肽链是由若干折叠 成球形结构组成的一种立体构型。
每一球形结构是肽链的一个亚单位,约110个氨基 酸组成,具有一定的生理功能,故称功能区(或结构域) 。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。
L链有VL、CL两个功能区; IgG、IgA、IgD的重链有VH、CH1、CH2、CH3共四 个功能区;IgM、IgE重链则有VH、CH1、CH2、CH3、 CH4五个功能区。
Ig的绞链区及功能
(三)水解片段
木瓜酶水解IgG分子,可裂解产生两个相同的 Fab片段和一个Fc片段。
抗原结合片段:含一条完整的L链和重链近N端 的1/2,能与抗原特异性结合。
可结晶片段:含两条H链C端1/2多肽链,有活 化补体等生物学效应。
(三)水解片段
用胃蛋白酶水解IgG分子,可裂解为大小二个片段 。
H链每个功能区约含110 多个氨基酸残基,含有一个 由二锍键连接的50~60个氨 基酸残基组成的肽环。
这个区域氨基酸的组成 和排列在同一种属动物Ig同 型L链和同一类H链中都比较 恒定。
2020年4月23日星期四
2、可变区与恒定区
L链和H链的V区分别称为VL和VH。 在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序 具有更高的变异程度,这些区域称为高变区(HVR)。
J链
3、J链和分泌成分
(2)分泌成分(secretory component,SC)
又称分泌片(secretory piece),是分泌型IgA上的 一个辅助成分,分子量约为75kD,糖蛋白,由上皮 细胞合成,以共价形式结合到Ig分子,并一起被分 泌到粘膜表面。
SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降 解具有重要作用。
Ig的功能区
(二)功能区
VH、VL共同构成抗原结合部位; IgG的CH1能结合补体C4b,CH2能结合补体C1q,CH2 加CH3有结合吞噬细胞的作用,与免疫调理作用有关,还 与IgG通过胎盘的特性有关;
IgE的CH4可同肥大细胞结合,参与I型超敏反应。 CH1与CH2之间的区域为绞链区,含大量脯氨酸,对木 瓜酶及胃蛋白酶敏感。有弹性,可自由展开至180度,可 使Fab段合拢或分开,有利与抗原结合或易使补体结合点 暴露。
即Fab双体称为F(ab’)2,功能与Fab段相似。 小段类似Fc,可被继续水解成小分子多肽,称为 pFc',不再具备任何活性。
Ig的水解片段
二、Ig的抗原特异性
Ig的特征是具有与相应抗原结合的抗体活性,但 它也有免疫原性。
2、可变区与恒定区
• Ig的氨基端(N-末端)轻链的1/2(约含108~111个 氨基酸残基)与重链的1/5或1/4区段(约含118个氨基酸 残基)的氨基酸组成及排列顺序多变称为可变区( variable region,V区)。
2、可变区与恒定区
而羧基端(C端)轻链的1/2与重链的3/4(或IgE的4/5) 区域(约从119位氨基酸至C末端),氨基酸的组成和排列 比较恒定,为恒定区(C区)。
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