2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
变构酶（别构酶）是指一些含有2个或2个以 上亚基的寡聚酶，在变构酶分子上，别构效应剂 的调节部位一般远离活性中心，但活性部位与调 节部位之间或者活性部位之间，存在着相互作用 （变构效应，协同效应）。调节物与酶分子的调 节部位结合之后，引起酶分子构象发生变化，从 而提高或降低活性部位的酶活性
L 氨基酸
H2O + O2 L 氨基酸氧化酶
酮酸 + NH3 + H2O2
三、酶的专一性的类型
C 立体专一性(stereo specificity)—一种酶只能对一种 立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的特 性。B.几何异构专一性 :
HOOC CH
延胡索酸酶
CH2COOH
HC COOH
HO CHCOOH
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与活性
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接 有关的部位。 （1）酶活性中心的组成：
由一些氨基酸残基的侧链基团组成。
这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可 能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼 此靠近，形成具有一定空间结构的区域。
对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
2. 酶的聚合状态
一. 酶的结构
由酶的聚合状态，酶可分为三类：
单体酶 —— 酶蛋白仅有一条多肽链。 寡聚酶 —— 酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个
亚基组成，以非共价键连接。 多酶复合体 —— 由几个酶聚合而成的复合体。一般
由在系列反应中功能相关的酶组成，有 利于一系列反应的连续进行。
3. 同工酶
3. 诱导酶
二. 酶的结构与活性
光 70
密 度
60
50
40
30
20
10
0
(a)
43.5
29.5
13.5 26.5
(b) (c) 14
39 小时（h）
E.coli二度生长现象 a：葡萄糖50 μg/mL，山梨糖醇150 μg/mL；b：葡萄 糖100 μg/mL，山梨糖醇100μg/mL；C：葡萄糖 150μg/mL；山梨糖醇50 μg/mL）
3. 同工酶
一. 酶的结构
同工酶的作用： 对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常重 要；是代谢调节的一种重要方式。
同工酶物理性质差异：
1. Aa组成和顺序不同 2. 催化特性不同 3. 电泳行为不同 4. 组织、器官中分布不同 5. 生理功能不同
3. 同工酶
一. 酶的结构
LDH1(H4) LDH2(H3M)
2. 变构酶
变构酶的特点：
二. 酶的结构与活性
已知的变构酶都是寡聚酶。
变构酶分子上除了活性中心外，还有调节中 心。这两个中心处在酶蛋白的不同部位，有 的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。
变构酶的 v-[S] 的关系不符合米氏方程，所以 其曲线不是双曲线型。
2. 变构酶
Vmax 100%
二. 酶的结构与活性
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与活性
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与活性
The structure of a glycogen phosphorylase monomer
1. 酶的活性中心 （2）酶的活性中心的特点
二. 酶的结构与活性
Substrates typically lose waters of hydration 水合作用 in the
有些酶的分子表面除了活性中心外，还具有重要的功能部位——调节中心 调节中心可以与小分子的代谢物相结合，使酶分子的构象发生改变，从而影响酶的 活性。这种作用叫变构效应(又叫别构效应)； 具有变构效应的酶叫变构酶，引起变构的小分子物质叫变构剂(调节物)。
二. 酶的结构与活性
使酶活性升高的变构叫正变构，此时的变构剂叫正变构剂(正调节物)； 使酶活性降低的变构叫负变构，此时的变构剂叫负变构剂(负调节物)。
2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
3. 诱导酶
二. 酶的结构与活性
诱导酶（inducenzyme）是细胞内在正常状态 下一类很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱 导物后而被诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在 下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物 或底物本身。
诱导酶是20世纪四十年代，微生物学工作者在 研究大肠杆菌以葡萄糖和山梨糖醇为培养基时出现 二度生长时发现的.
A 50%
[S]90%V [S]10%V
=81
B [[SS]]9100%%VV=3
1 2 3 4 5 6 7 8 [S]
别构酶动力学曲线 A.为非调节酶的曲线 B.为别构酶的S形曲线
2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
完整的酶分子 (活性形式)
催化亚基 调节亚基 (三聚体) (二聚体)
E.coli ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶 )中亚基排列及全酶与亚基的关系
第二节 酶的结构与活性
1. 酶的组成成分
一. 酶的结构
由酶的组成成分，酶可分为两类：
单纯酶 —— 仅由蛋白质组成 结合酶 —— 除蛋白质外，还有非蛋白质成分
即 全酶 = 酶蛋白 +辅因子 辅因子有两种：
辅酶 —— 与酶蛋白结合较松弛,小分子有机物
辅基 —— 与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键结 合，小分子有机物及金属离子
LDH3(H2M2)
LDH4(HM3)
LDH5(M4)
原点
心肌 肾 肝 骨骼肌 血清
不同组织中的LDH同工酶的电泳图谱
3. 同工酶
一. 酶的结构
研究同工酶的意义：
是研究代谢调节、个体发育、细胞分化、分子遗传 等方面的有力工具。
研究蛋白质结构和功能的好材料。 在临床医学、农业遗传育种、病理分析上都有应用 价值 。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 专一性很强 铂：催化许多反应，包括有机反应 H+：淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等 酶：只作用于结构近似的分子，甚至
只催化一种化合物。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 酶对环境条件极为敏感 ❖ 酶活性可以调控
三、酶的专一性的类型
酶催化的专一性(specificity)是指酶对它所催化的反 应及其底物具有的严格的选择性。通常一种酶只能催 化一种或一类化学反应。
3. 同工酶
一. 酶的结构
LDH是1959年发现的第一个同工酶。 由4个亚基组成的寡聚酶，亚基分为M型和H型。 因此可以装配成五种四聚体： H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4、 M4(LDH5) 不同的LDH分布在不同组织中。例如，脊椎动物心 脏中主要是 LDH1，而骨骼肌的则是LDH5。
需的活化能。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 催化效率极高 酶促反应的速度比非酶促反应通常要快
107~1014 倍
如此高的催化效率使生物体内含量甚微的酶能催化大量的物质 转化。
用简单的实验证明酶的催化效率：
二、 酶的特性
2 H2O2
2 H2O + O2
铁屑
1000
肝糜
109
肝糜(煮)
一、 酶的概念
在本章节中把酶所催化的反应称作酶促反应，发生化学反应前的物质称底物
（substrate），而反应后生成的物质称产物（product）。
二、 酶的特性
1. 酶具有共同于一般催化剂的特征
❖ 用量少; ❖ 只能催化热力学上允许的反应; ❖ 不改变反应的平衡点，而只能缩短时间。催化机理都是降低反应所
CH2OH O
OH HO
OR
OH 葡萄糖苷
三、酶的专一性的类型
2 相对专一性—酶能催化在结构上类似的一系列化合物反 应特怔。
B 键专一性(bond specificity)—在催化A-B化合物中， 酶对A,B基团的结构要求不严，而要求有一定的化学 键便能进行催化反应特性。
三、酶的专一性的类型
C 立体专一性(stereo specificity)—一种酶只能对一种 立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的特 性。a.立体异构专一性:
formation of the ES complex
1. 酶的活性中心 （2）酶活性中心的特点
二. 酶的结构与活性
1. 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分 （约1%2%），相当于23个氨基酸残基
2. 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形 状，但不是刚性的，而具有一定的柔性
3. 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物的结合
3. 诱导酶
二. 酶的结构与活性
即第一次生长的量与葡萄糖成比例，第二次生 长的量与山梨糖醇浓度成比例。二度生长现象是由 于一般大肠杆菌细胞内只有利用葡萄糖的酶，而不 含利用山梨糖醇的酶。因此对葡萄糖的利用不需要 适应，即可利用，而对山梨糖醇的利用必需在山梨 糖醇的诱导下，生成能分解山梨糖醇的酶才能进行， 但这种诱导作用受到葡萄糖的阻遏，故必须在葡萄 糖消耗完后才逐渐利用山梨糖醇。
一. 酶的结构
同工酶的定义：
指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶
每组同工酶中各种酶的异同：
相同点：催化相同的化学反应,大多数是寡聚酶
不同点：体外：理化性质 体内：催化特性、分布的部位、生物学功能
3. 同工酶
以乳酸脱氢酶为例
一.酶的结构
乳酸脱氢酶 (lactate dehydrogenase，LDH)
延胡索酸
苹果酸
三、酶的专一性的类型
Summry
绝对专一性
一种酶只能催化一种底物。如6-磷 酸葡萄糖磷酸酯酶。
立体专一性
一种酶只能对一种立体异构体起催 化作用。